Private Vorschau — Checkout deaktiviert
IGF1-LR3

Forschungspeptide · Spezialisierte Forschungsstoffe

IGF1-LR3

Verfügbare Dokumentationsdaten und noch zu prüfende Angaben sind unten aufgeführt.

Preis inkl. MwSt.115,00 €
VerfügbarkeitVerfügbar
SKUIGF1-LR3

Verfügbarkeit wird geladen…

02 — Angaben zu prüfen

Produktdetails

Überblick

IGF-1 LR3 beziehungsweise Long-[Arg3]-IGF-I ist ein IGF-1-Analogon aus 83 Aminosäuren. Es enthält eine N-terminale Erweiterung um 13 Reste und den Austausch Glu3→Arg im IGF-1-Anteil. Es wird als Wachstumsfaktor in Zellkultursystemen untersucht.

Struktur und technische Daten

Technische Daten

Katalogformat: 1 mg. Die Sequenz wurde mit BMRB-Eintrag 4494 abgeglichen. Die Formel ist für die Kette mit drei Disulfidbrücken berechnet; die vollständig reduzierte Kette enthält sechs zusätzliche Wasserstoffatome. Referenz-CAS: 143045-27-6; UNII: M9L22Y19H9.

Struktur nicht verfügbar.

Sequenz
MFPAMPLSSLFVNGPRTLCGAELVDALQFVCGDRGFYFNKPTGYGSSSRRAPQTGIVDECCFRSCDLRRLEMYCAPLKPAKSA
Molekülformel
C400H619N111O115S9
Angegebene Molekülmasse
9111.6 g/mol
CAS-Nummer
143045-27-6
PubChem-CID
Nicht dokumentiert
Angegebene Synonyme
IGF-1 LR3; Long-[Arg3]-IGF-I; Long R3 IGF-I
UNII
M9L22Y19H9
PubChem SID
381123731
BMRB
4494

Molekulare Referenzdaten.

Formel und theoretische mittlere Masse aus der BMRB-Sequenz mit 83 Resten, drei Disulfidbrücken, freien Endgruppen und ohne Gegenionen berechnet. Die reduzierte Kette hat die Formel C400H625N111O115S9 und die theoretische mittlere Masse 9117,6 g/mol. Die PubChem-Referenz ist ein Substanzeintrag SID, kein CID.

Forschungskontext

Untersucht werden die Auswirkungen der Modifikationen auf die IGFBP-Bindung und die Signalgebung des IGF-1-Rezeptors. Die NMR-Struktur beschreibt die Molekülfaltung. Die Literatur umfasst auch physiologische Studien in Schafmodellen.

Analogonentwicklung und IGFBP-Bindung

Die Erweiterung MFPAMPLSSLFVN steht vor dem modifizierten IGF-1-Anteil aus 70 Resten. Arg3 bezieht sich auf diesen Anteil, nicht auf die gesamte 83-Rest-Kette. Die Modifikationen verändern die Wechselwirkung mit IGF-Bindungsproteinen bei Untersuchung der IGF-1-Rezeptorantwort.

10.1074/jbc.275.14.10009

Rezeptor, Proliferation und Zellkultur

IGF-1R-Aktivierung ist mit PI3K/AKT- und MAPK-Wegen für Überleben, Wachstum und Stoffwechselantworten verbunden. Zellkulturstudien unterscheiden Lebensfähigkeit, Zellzahl und Proteinproduktion. Befunde mit nativem IGF-1 sind nicht automatisch experimentelle Ergebnisse für LR3.

10.1016/j.ejps.2024.106847

Insulinsekretion: akute und längere Exposition

Die Studie von 2023 vergleicht fetale Insulinsekretion beim Schaf mit isolierten Inselzellen nach akuter LR3-Exposition. Die In-vivo-Abnahme bleibt nach Isolation nicht in gleicher Weise bestehen. Der Vergleich mit längeren Expositionen zeigt den Einfluss von Dauer und Versuchsumgebung.

10.1017/S2040174423000090 10.1152/ajpendo.00623.2020

Follikuläre Angiogenese und Progesteron

In bovinen Follikelkulturen beeinflusst LR3-IGF1 das Endothelnetzwerkwachstum begrenzt und die Proliferation geringfügig. Rezeptorblockade mit Picropodophyllin vermindert Netzwerke und Progesteron deutlich. Das zeigt die Beteiligung des Rezeptorsystems, aber keinen starken angiogenen Effekt durch LR3-Zugabe.

10.1530/RAF-22-0057

Wachstum, Muskel und Variantenunterscheidung

Die Bibliografie umfasst fetales Wachstum, Nährstoffverfügbarkeit, Muskel und IGF-Achsengenetik. Manche Studien nutzen rekombinantes Schaf-IGF-1 oder Bewegung, andere LR3. Athletengenetik beschreibt Zusammenhänge, aber keinen Nutzen einer Peptidgabe oder Gleichwertigkeit verschiedener IGF-Formen.

10.3389/fphys.2022.954948 10.1519/JSC.0000000000004102 10.1152/ajpcell.00344.2021

Referenzen

Produktkatalog für Forschungsaktivitäten. Nicht zur Anwendung am Menschen oder bei Tieren. Dieser Hinweis ersetzt keine Prüfung der geltenden Vorschriften.